ISOLATION OF A TENFOLD HIS-TAGGED D1 PROTEIN FROM CHLAMYDOMONAS REINHARDTII USING NI-NTA AGAROSE
Ключові слова:
Chlamydomonas reinhardtii, білок D1, фотосистема II, His-tagАнотація
Щоб зробити білок D1 доступним для дослідження та аналізу змін, чистий препарат D1, який здійснює накопичення білка D1 швидким та відтворювальним методом, є необхідним. Дана робота представляє цей метод. Внутрішня структура білка D1 chlorophycee Chlamydomonas reinhardtii була включена в цикл D-e. Після зв’язування рідної, солюбілізованої фотосистеми ІІ (ФС) для Ni-NTA агарози білка D1 зібрані компоненти були змиті за допомогою 8 М мочевини та 0,3 % SDS. Ізольовані білки D1 можна виявити за допомогою фарбування в Кумассі після SDS-PAGE. Вимивається білок D1, який міститься у вигляді домішки тільки білка D2, який був зв’язаний з D1. Використання перекису водню показали, що очищений білок D1 може бути використаний для обмеження аналізу в пробірці. Обмежені фрагменти легко виявити на срібному забарвленні – замість реакції антитіл.Посилання
Allakhverdiev SI, Murata N (2004) Environmental stress inhibits the synthesis de novo of proteins involved in the photodamage-repair
cycle of Photosystem II in Synechocystis sp. PCC 6803. Biochim Biophys Acta 1657:23-32.
Arnon DI (1949) Copper Enzymes in Isolated Chloroplasts. Polyphenoloxidase in Beta vulgaris. Plant Physiol 24:1-15.
Aro EM, Virgin I, Andersson B (1993) Photoinhibition of Photosystem II. Inactivation, protein damage and turnover. Biochim Biophys Acta 1143:113-134.
Berkelman T, Stenstedt T (1998) 2-D Electrophoresis using immobilized pH gradients principles & methods. Amersham Pharmacia
Biotech Inc.
Berthold DA, Babcock GT, Yocum CF (1981) A highly resolved, oxygen-evolving photosystem II preparation from spinach thylakoid
membranes. FEBS lett 134 (2):231-234.
Cullen M, Ray N, Husain S, Nugent J, Nield J, Purton S (2007) A highly active histidine-tagged Chlamydomonas reinhardtii
Photosystem II preparation for structural and biophysical analysis. Photochem Photobiol Sci 6:1177-1183
Dauvillee D, Hilbig L, Preiss S, Johanningmeier U (2004) Minimal Extent of Sequence Homology Required for Homologous Recombination at the psbA Locus in Chlamydomonas reinhardtii Chloroplasts using PCR-generated DNA Fragments. Photosynth Res 79:219-224.
Diner BA, Wollman FA (1980) Isolation of highly active photosystem II particles from a mutant of Chlamydomonas reinhardtii. Eur J Biochem 110:521-526.
Gorman DS, Levine RP (1965) Cytochrome f and plastocyanin: their sequence in the photosynthetic electron transport chain of
Chlamydomonas reinhardii. Proc Natl Acad Sci U S A 54:1665-1669.
Hanahan D (1983) Studies on transformation of Escherichia coli with plasmids. J Mol Biol 166:557-580.
Herbert B (1999) Advances in protein solubilisation for two-dimensional electrophoresis. Electrophoresis 20:660-663.
Ishikawa Y, Nakatani E, Henmi T, Ferjani A, Harada Y, Tamura N, Yamamoto Y (1999) Turnover of the aggregates and cross-linked
products of the D1 protein generated by acceptor-side photoinhibition of photosystem II. Biochim Biophys Acta 1413:147-158.
Klein TM, Wolf ED, Sanford JC (1987) High-velocity microprojectiles for delivering nucleic acids into living cells. Nature 327:70-73.
Kless H, Vermaas W (1995). Tandem sequence duplications functionally complement deletions in the D1 protein of photosystem II. J Biol Chem 270(28):16536-41.
Kroczek RA (1993). Southern and northern analysis. J Chromatogr 618, 133-145.
Kuwabara T, Murata N (1982). Inactivation of photosynthetic oxygen evolution and concomitant release of three polypeptides in the photosystem II particles of spinach chloroplasts. Plant Cell Physiol 23:533-539.
Laemmli UK (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227(5259):680-5.
Lucinski R, Jackowski G (2006) The structure, functions and degradation of pigment-binding proteins of photosystem II. Acta Biochim Pol 53:693-708.
Lupinkova L, Komenda J (2004). Oxidative modifications of the Photosystem II D1 protein by reactive oxygen species: from isolated
protein to cyanobacterial cells. Photochem Photobiol 79:152-162.
Merril CR (1990). Gel-staining techniques. Methods Enzymol 182:477-488.
Miyao M (1994). Involvement of active oxygen species in degradation of the D1 protein under strong illumination in isolated subcomplexes of photosystem II. Biochemistry 33:9722-9730.
Nanba O, Satoh K (1987). Isolation of a photosystem II reaction center consisting of D-1 and D-2 polypeptides and cytochrome b-559.
Proc Natl Acad Sci U S A 84:109-112.
Nixon PJ, Komenda J, Barber J, Deak Z, Vass I, Diner BA (1995). Deletion of the PEST-like region of photosystem two modifies the
QB-binding pocket but does not prevent rapid turnover of D1. J Biol Chem 270:14919-14927.
Preiss S, Schrader S, Johanningmeier U (2001). Rapid, ATP-dependent degradation of a truncated D1 protein in the chloroplast. Eur J Biochem 268:4562-4569.
Robinson HH, Sharp RR, Yocum CF (1980). Effect of manganese on the nuclear magnetic relaxivity of water protons in chloroplast
suspensions. Biochem Biophys Res Commun 93:755-761.
Sambrook J, Fritsch EF, Maniatis T (1989) Molecular Cloning: a Laboratory Manual. 2nd Ed., Cold Spring Harbor Laboratory press,
New York.
Schägger H, Borchart U, Aquila H, Link TA, von Jagow G (1985). Isolation and amino acid sequence of the smallest subunit of beef
heart bc1 complex. FEBS Lett 190:89-94.
Schiller H, Dau H (2000). Preparation protocols for high-activity photosystem II membrane particles of green algae and higher plants,
pH dependence of oxygen evolution and comparison of the S2-state multiline signal by X-band EPR spectroscopy. J Photochem
Photobiol B 55:138-144.
Shim H, Cao J, Govindjee, Debrunner PG (1990) Purification of highly active oxygen-evolving photosystem II from Chlamydomonas
reinhardtii. Photos Res 26:223-228.
Shipton CA, Barber J (1991). Photoinduced degradation of the D1 polypeptide in isolated reaction centers of photosystem II: evidence
for an autoproteolytic process triggered by the oxidizing side of the photosystem. Proc Natl Acad Sci U S A 88:6691-6695.
Shneyour A, Avron M (1970). High biological activity in chloroplasts from Euglena gracilis prepared with a new gas pressure device.
FEBS Lett 8:164-166.
Sueoka N (1960). Mitotic replication of deoxyribonucleic acid in Chlamydomonas reinhardtii. Proc Natl Acad Sci. U S A 46:83-91.
Sugiura M, Inoue Y, Minagawa J (1998). Rapid and discrete isolation of oxygen-evolving His-tagged photosystem II core complex
from Chlamydomonas reinhardtii by Ni2+ affinity column chromatography. FEBS Lett 426:140-144.
Sugiura M, Inoue Y (1999). Highly purified thermo-stable oxygen-evolving photosystem II core complex from the thermophilic
cyanobacterium Synechococcus elongatus having His-tagged CP43. Plant Cell Physiol 40:1219-1231.
Suzuki T, Minagawa J, Tomo T, Sonoike K, Ohta H, Enami I (2003). Binding and functional properties of the extrinsic proteins in oxygenevolving photosystem II particle from a green alga, Chlamydomonas reinhardtii having his-tagged CP47. Plant Cell Physiol 44:76-84.
Takahashi Y, Utsumi K, Yamamoto Y, Hatano A, Satoh K (1996). Genetic engineering of the processing site of D1 precursor protein
of photosystem II reaction center in Chlamydomonas reinhardtii. Plant Cell Physiol 37(2):161-8.
Tang XS, Fushimi K, Satoh K (1990). D1-D2 complex of the photosystem II reaction center from spinach. Isolation and partial
characterization. FEBS Lett 273:257-260.
Torreilles J, Guerin MC, Slaoui-Hasnaoui A (1990). Nickel (II) complexes of histidyl-peptides as Fenton-reaction catalysts. Free Radic Res Commun 11:159-166.
Towbin H, Staehelin T, Gordon J (1979). Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets:
procedure and some applications. Proc Natl Acad Sci U S A 76:4350-4354.
##submission.downloads##
Номер
Розділ
Ліцензія
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
Редколегія публікує матеріали, не завжди поділяючи погляди їхніх авторів, зберігає стиль матеріалів, залишає за собою право скорочувати та редагувати тексти. Автор несе відповідальність за зміст статті, достовірність фактів, цитат, дат тощо. Друковані в інших виданнях матеріали до розгляду не приймаються. У разі передруку публікацій посилання на «Наукові праці. Екологія» обов’язкове.
